Cristalografia

A dupla hélice como representação do DNA é uma das imagens mais conhecidas produzidas pela ciência do século XX. A descoberta da estrutura da molécula ocorreu em 1953 em boa parte graças ao trabalho da biofísica Rosalind Franklin, que usou a técnica de difração de raios X para obter a imagem. A história é conhecida: Francis Crick e James Watson usaram os dados de Rosalind, sem o conhecimento e aprovação dela, e escreveram o artigo pioneiro em 1953, publicado na revista Nature. A imagem do DNA feita pela pesquisadora inglesa é uma das vedetes da cristalografia, cujos métodos experimentais e teóricos começaram a ser desenvolvidos em 1895 com a descoberta dos raios X pelo alemão Wilhelm Röntgen. 

A Unesco reconheceu a importância desta ciência básica e instituiu 2014 como o ano da Cristalografia. 

Iris Torriani, pesquisadora do Instituto de Física da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP), afirma que a cristalografia é o método que serviu de base para mais trabalhos ganhadores de prêmios Nobel até hoje, num total de 29. Em setembro, o Laboratório Nacional de Luz Síncrotron (LNLS) em Campinas, sediará uma conferência internacional com o tema "Cristalografia biológica e métodos complementares", da qual Iris é uma das coordenadoras. Argentina radicada no Brasil, ela trabalha com cristalografia na Unicamp desde 1974. Algumas de suas pesquisas de maior destaque estão relacionadas com o estudo de macromoléculas biológicas usando espalhamento de raios X a baixos ângulos, com instrumentação desenvolvida sob sua coordenação no LNLS.

Depois da descoberta de WIlhelm Röntgen, os físicos mergulharam no estudo das propriedades e aplicações dos raios X. Em 1912, o alemão Max von Laue realizou uma experiência chamada de difração, na qual mostrou que os raios X se comportam como ondas eletromagnéticas. Ele irradiou um cristal e registrou os raios X transmitidos em uma chapa radiografica. O resultado foi uma chapa com vários pontos arranjados simetricamente, o difratograma, o que provava a existência de uma rede de difração formada pelo arranjo regular dos átomos no cristal. Ao aplicar cálculos matemáticos usando os dados observados no difratograma, como ângulos, distâncias entre os pontos e suas intensidades, foi possível estabelecer ordenamento regular dos átomos em um cristal. Ou seja, desvendou-se a estrutura atômica do material irradiado. Os raios X e alguns conceitos matemáticos são ferramentas que nos dizem onde cada átomo se localiza nas moléculas estudadas, explica Iris.

Em 1913, dois cientistas, o inglês William Henry Bragg e seu filho William Lawrence, fizeram avançar definitivamente a cristalografia. Com base em experimentos feitos por Lawrence, William Henry construiu o primeiro difratômero de raios. O instrumento permitia direcionar os raios X para a face do cristal em qualquer ângulo e registrava a intensidade dos feixes difratados usando um detector de radiação, o que tornou o método mais preciso e amigável.

O material analisado pode ser de origem orgânica ou inorgânica. Alguns deles não são obviamente cristalinos e muitas vezes é preciso usar técnicas complicadas para cristalizar o que se quer estudar, como uma proteína, por exemplo.

Depois de desenvolver o difratômetro, os Bragg o utilizaram para resolver a estrutura do diamante em 1913. Esse trabalho marcou o começo da cristalografia de raios X. Pelos anos seguintes muitos outros físicos e químicos fizeram o mesmo com os mais diversos materiais. Um dos melhores exemplos é o da química britânica Dorothy Hodgkin, que determinou a estrutura da penicilina em 1945, da vitmina B12 em 1957 e da insulina em 1969. Mas recentemente, em 2009, Ada Yonath, Thomas Steitz e V. Ramakrishnan caracterizaram o ribossomo, responsável pela síntese de proteínas. Todos ganharam o prêmio Nobel de física, Química ou Fisiologia e Medicina.

Fonte:

Revista Fapesp.